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DNAJ蛋白质

内容:DNAJ蛋白是一个研究课题。betway亚洲在整个研究过程中,该主题共发表232篇论文,被引用15872次。
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托马斯·兰格 1气路 2h . Echols 2j·弗拉纳根 3. + 2更 机构(3.
4月23日1992 - 自然
TL;博士:大肠杆菌的主要应激蛋白在一个有序的蛋白质折叠反应中起作用,这种伴侣作用的顺序机制可能是新合成多肽折叠的一个重要途径。
文摘:大肠杆菌的主要应激蛋白在有序的蛋白质折叠反应中起作用。DnaK(热休克蛋白70)识别折叠多肽作为一个延伸链,并与DnaJ合作稳定一个缺乏有序三级结构的中间构象态。依赖于GrpE和ATP的水解,蛋白质随后被转移到GroEL(热休克蛋白60),在原生状态的生产中起催化作用。这种伴侣作用的顺序机制可能是新合成多肽折叠的重要途径。

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TL;博士:DnaK的atp酶活性的刺激可能有助于其更有效的循环利用,这有助于解释为什么DnaK、dnaJ或grpE基因的突变经常表现出类似的多效表型。
文摘:大肠杆菌dnaK, dnaJ和grpE热休克基因的产物已经被证明是在所有温度下噬菌体lambda DNA复制和在特定条件下细菌生存所必需的。DnaK,细菌热休克蛋白hsp70类似物和推定的伴侣蛋白,具有微弱的atp酶活性。先前的研究表明,ATP水解可以释放与DnaK复合的各种多肽。在这里,我们证明了DnaJ和GrpE热休克蛋白同时存在时,DnaK的atp酶活性可以被极大地刺激,高达50倍。DnaJ或GrpE单独存在都会轻微刺激DnaK的atp酶活性。DnaJ和GrpE蛋白的作用可能是顺序的,因为DnaJ的单独存在会加速dnak结合ATP的水解速率。GrpE的单独存在增加了结合ATP或ADP的释放速率,而不影响水解速率。DnaK的atp酶活性的刺激可能有助于其更有效的循环利用,这有助于解释为什么DnaK、dnaJ或grpE基因的突变经常表现出类似的多效表型。

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小博秋 1y . m .邵 1Shiying苗 1大学王 1 机构(1
TL;博士:本文综述了DnaJ/Hsp40蛋白结构域的研究进展,介绍了它们与hsp70相互作用的机制,并着重介绍了它们的功能多样性。
文摘:DnaJ/Hsp40(热休克蛋白40)蛋白在进化过程中一直被保存下来,主要通过刺激伴侣蛋白(hsp70)的atp酶活性,在蛋白质翻译、折叠、展开、易位和降解中起着重要作用。由于ATP水解对Hsp70s的活性至关重要,DnaJ/Hsp40蛋白实际上通过稳定其与底物蛋白的相互作用来决定Hsp70s的活性。DnaJ/Hsp40蛋白都包含J结构域,通过J结构域与hsp70结合,根据其他结构域的存在,可以分为三组。在大肠杆菌中已经鉴定出6个DnaJ同源物,在酿酒酵母中鉴定出22个。全基因组分析揭示了人类中41个DnaJ/Hsp40家族成员(或推定成员)。其中34个含有典型的J结构域,7个含有部分保守的J样结构域,但仍被认为具有DnaJ/ Hsp40蛋白的功能。DnaJA2b、DnaJB1b、DnaJC2、DnaJC20和DnaJC21在本文中首次被命名;所有其他人类DnaJ蛋白质都是根据它们的基因名称命名的,例如,DnaJA1是根据其基因DnaJA1命名的人类蛋白质。本文综述了DnaJ/Hsp40蛋白结构域的研究进展,介绍了它们与hsp70相互作用的机制,并着重介绍了它们的功能多样性。

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07年12月1995 - 自然
TL;博士:研究表明,生长素的j结构域的缺失导致辅助因子活性的丧失,并且在ATP存在的情况下,DnaJ蛋白催化蛋白质折叠、蛋白质跨膜运输和蛋白质-蛋白质相互作用的选择性中断。
文摘:包被网格蛋白的囊泡将精选的膜蛋白从细胞表面和反式高尔基网络运输到内体系统。在与靶细胞融合之前,囊泡必须剥去外壳。这一过程是由伴侣蛋白hsp70c和一个100K的辅助因子共同作用的,我们在这里将其确定为外衣蛋白生长素。Auxilin与组装的网格蛋白晶格具有高亲和力,并在ATP存在的情况下,招募hsp70c。晶格的解离不像之前假设的那样依赖于网格蛋白的轻链或重链的氨基端结构域。在它的羧基端存在一个j结构域,这将辅素素定义为DnaJ蛋白家族的一员。DnaJ蛋白与hsp70一起催化蛋白质折叠、蛋白质跨膜转运和蛋白质-蛋白质相互作用的选择性破坏。我们发现,辅素j结构域的缺失导致辅因子活性的丧失。

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